Aminosäuren - Chemie

Diesen aiMOOC als Battle spielen: Deutsch, Klasse 11-13, M-Niveau

Einleitung

Aminosäuren sind organische Verbindungen mit mindestens einer Aminogruppe und einer Carboxygruppe. Für den Aufbau von Proteinen sind vor allem α-Aminosäuren wichtig. Bei ihnen sitzen Aminogruppe, Carboxygruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette am selben Kohlenstoffatom. Die Seitenkette wird mit R bezeichnet.

Aminosäuren verbinden Organische Chemie, Säure-Base-Chemie und Biochemie. In diesem aiMOOC lernst Du ihren Aufbau, ihr Verhalten bei verschiedenen pH-Werten, die Bildung von Peptidbindungen sowie einfache Nachweis- und Trennverfahren kennen.

Lernziele: Du kannst den Grundaufbau einer α-Aminosäure erklären, Zwitterionen deuten, Aminosäuren nach Seitenketten ordnen, die Peptidbindung beschreiben und geeignete Nachweisverfahren begründen.

Chemischer Aufbau

Allgemeine Struktur

Die vereinfachte Strukturformel einer α-Aminosäure lautet:

${\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$

Am zentralen α-C-Atom befinden sich vier Gruppen:

1. Aminogruppe: $\mathrm{-}\mathrm{N}{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}$
2. Carboxygruppe: $\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$
3. Wasserstoffatom: $\mathrm{-}\mathrm{H}$
4. Seitenkette: $\mathrm{-}\mathrm{R}$

Die Aminogruppe kann ein Proton aufnehmen und wirkt daher basisch. Die Carboxygruppe kann ein Proton abgeben und wirkt sauer. Aminosäuren sind deshalb Ampholyte: Sie können als Säure und als Base reagieren.

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Glycin als einfachstes Beispiel

Bei Glycin ist die Seitenkette nur ein weiteres Wasserstoffatom. Seine Formel lautet ${\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$. Weil am α-C-Atom zwei gleiche Wasserstoffatome sitzen, ist Glycin nicht chiral.

Seitenketten bestimmen die Eigenschaften

Die Seitenkette beeinflusst Größe, Polarität, Ladung und Reaktionsfähigkeit einer Aminosäure. Eine schulische Einteilung ist:

Eigenschaft der Seitenkette	Beispiele	Typische Wirkung
unpolar	Glycin, Alanin, Valin, Leucin	eher wassermeidend
polar, ungeladen	Serin, Threonin, Asparagin	kann mit Wasser wechselwirken
sauer	Asparaginsäure, Glutaminsäure	bei geeigneten pH-Werten negativ geladen
basisch	Lysin, Arginin, Histidin	bei geeigneten pH-Werten positiv geladen

Diese Einteilung erklärt, warum sich Aminosäuren in Wasser unterschiedlich lösen und warum Proteine bestimmte räumliche Strukturen bilden.

Chiralität

Bei fast allen proteinogenen α-Aminosäuren trägt das α-C-Atom vier verschiedene Gruppen. Es ist dann ein chirales Zentrum. Bild und Spiegelbild sind nicht deckungsgleich und heißen Enantiomere. In Proteinen kommen fast ausschließlich L-Aminosäuren vor. Glycin bildet die Ausnahme, weil es nicht chiral ist.

Säure-Base-Verhalten

Das Zwitterion

In Feststoffen und in einem großen pH-Bereich wässriger Lösungen liegen α-Aminosäuren überwiegend als Zwitterion vor. Dabei wird ein Proton von der Carboxygruppe auf die Aminogruppe übertragen:

${\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}\mathrm{\rightleftharpoons }{}^{\mathrm{+}}{\mathrm{H}}_{\mathrm{3}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}{\mathrm{O}}^{\mathrm{-}}$

Das Molekül trägt gleichzeitig eine positive und eine negative Ladung. Seine Gesamtladung kann trotzdem null sein. Die geladenen Gruppen erklären die häufig hohen Schmelz- oder Zersetzungstemperaturen und die gute Wasserlöslichkeit vieler kleiner Aminosäuren.

Einfluss des pH-Werts

Der Protonierungszustand verändert sich mit dem pH-Wert:

Umgebung	vorherrschende Form	Gesamtladung
sauer	${}^{\mathrm{+}}{\mathrm{H}}_{\mathrm{3}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{O}\mathrm{H}$	positiv
mittlerer pH-Bereich	${}^{\mathrm{+}}{\mathrm{H}}_{\mathrm{3}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}{\mathrm{O}}^{\mathrm{-}}$	im Mittel null
basisch	${\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{N}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{H}\mathrm{(}\mathrm{R}\mathrm{)}\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}{\mathrm{O}}^{\mathrm{-}}$	negativ

Isoelektrischer Punkt

Der isoelektrische Punkt $pI$ ist der pH-Wert, bei dem die mittlere Gesamtladung einer Aminosäure null ist. Aminosäuren ohne zusätzlich ionisierbare Seitenkette lassen sich im vereinfachten Schulmodell berechnen mit:

$pI\approx \frac{p{K}_{S,1}+p{K}_{S,2}}{2}$

Am isoelektrischen Punkt wandert die Aminosäure in einem elektrischen Feld im Mittel nicht. Diese Eigenschaft wird bei Trennverfahren genutzt.

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Proteinogene und essentielle Aminosäuren

Proteinogen bedeutet, dass eine Aminosäure beim Aufbau von Proteinen verwendet wird. Im Schulunterricht betrachtet man meist die 20 Standardaminosäuren. Die genetisch codierten Sonderfälle Selenocystein und Pyrrolysin erweitern diese Gruppe unter besonderen Bedingungen.

Essentiell bedeutet, dass der menschliche Körper eine Aminosäure nicht in ausreichender Menge selbst herstellen kann. Erwachsene Menschen müssen neun essentielle Aminosäuren über die Nahrung aufnehmen: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Diese biologische Einteilung ist von der chemischen Einteilung nach Seitenketten zu unterscheiden.

Peptidbindung und Proteine

Bildung einer Peptidbindung

Die Carboxygruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure reagieren. In der vereinfachten Gesamtgleichung wird Wasser abgespalten. Es entsteht eine Peptidbindung, also eine Amidbindung:

$\mathrm{A}{\mathrm{S}}_{\mathrm{1}}\mathrm{+}\mathrm{A}{\mathrm{S}}_{\mathrm{2}}\mathrm{⟶}\mathrm{D}\mathrm{i}\mathrm{p}\mathrm{e}\mathrm{p}\mathrm{t}\mathrm{i}\mathrm{d}\mathrm{+}{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{O}$

Die neu gebildete Gruppe lautet $\mathrm{-}\mathrm{C}\mathrm{O}\mathrm{-}\mathrm{N}\mathrm{H}\mathrm{-}$. Viele verknüpfte Aminosäurereste bilden ein Polypeptid. Die Reihenfolge der Aminosäurereste ist die Primärstruktur eines Proteins.

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Von der Kette zum Protein

Eine Polypeptidkette faltet sich aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten. Dazu gehören Wasserstoffbrücken, Ionenwechselwirkungen, hydrophobe Wechselwirkungen und bei Cystein Disulfidbrücken. Die Faltung bestimmt wesentlich die Funktion eines Proteins.

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Nachweis und Trennung

Ninhydrin-Reaktion

Mit Ninhydrin lassen sich freie Aminogruppen nachweisen. Viele α-Aminosäuren ergeben nach dem Erwärmen eine violette Färbung, das sogenannte Ruhemann-Purpur. Prolin reagiert wegen seiner besonderen Aminogruppe anders und liefert meist eine gelbliche Färbung.

Sicherheit: Ninhydrin und verwendete Lösungsmittel dürfen im Schulversuch nur nach Gefährdungsbeurteilung, mit Schutzbrille und unter Anleitung einer Fachkraft eingesetzt werden. Reste gehören in den vorgesehenen Chemikalienabfall.

Chromatographie

Bei der Papierchromatographie oder Dünnschichtchromatographie werden Stoffgemische getrennt. Aminosäuren verteilen sich unterschiedlich zwischen stationärer und mobiler Phase. Nach der Trennung können farblose Flecken mit Ninhydrin sichtbar gemacht werden.

Der Retentionsfaktor wird vereinfacht berechnet:

$R_f=\frac{\text{Strecke des Stoffflecks}}{\text{Strecke der Laufmittelfront}}$

Ein $R_f$-Wert ist nur unter denselben Versuchsbedingungen sinnvoll vergleichbar.

Merksätze

1. Grundstruktur der Aminosäuren: α-Aminosäuren besitzen Aminogruppe, Carboxygruppe, Wasserstoff und Seitenkette am α-C-Atom.
2. Zwitterion: Aminosäuren können gleichzeitig positive und negative Ladungen tragen.
3. Seitenkette: Der Rest R bestimmt viele chemische Eigenschaften.
4. Peptidbindung: Sie verbindet Aminosäurereste unter formaler Wasserabspaltung.
5. Nachweisreaktion: Ninhydrin macht viele Aminosäuren durch eine Farbreaktion sichtbar.

Interaktive Aufgaben

Quiz: Teste Dein Wissen

Welche funktionellen Gruppen besitzt jede einfache α-Aminosäure? (Amino- und Carboxygruppe) (!Hydroxy- und Aldehydgruppe) (!Ester- und Ethergruppe) (!Keto- und Nitrogruppe)

Wofür steht der Buchstabe R in der allgemeinen Aminosäureformel? (Für die variable Seitenkette) (!Für ein festes Wasserstoffatom) (!Für die Carboxygruppe) (!Für die Aminogruppe)

Warum ist Glycin nicht chiral? (Am zentralen Kohlenstoff sitzen zwei Wasserstoffatome) (!Es besitzt keine Carboxygruppe) (!Es besitzt zwei Aminogruppen) (!Es enthält kein Kohlenstoffatom)

Was kennzeichnet ein Zwitterion? (Es trägt gleichzeitig positive und negative Ladungen) (!Es besitzt ausschließlich eine positive Ladung) (!Es besitzt ausschließlich eine negative Ladung) (!Es enthält keine geladenen Gruppen)

Welche Form überwiegt bei einer einfachen Aminosäure in stark saurer Lösung? (Die positiv geladene Form) (!Die negativ geladene Form) (!Die vollständig ungeladene Molekülform) (!Ein Kohlenwasserstoff)

Was beschreibt der isoelektrische Punkt? (Den pH-Wert mit mittlerer Gesamtladung null) (!Den Schmelzpunkt einer Aminosäure) (!Die Anzahl der Kohlenstoffatome) (!Die Temperatur der Peptidbildung)

Welche Gruppe kann ein Proton abgeben? (Die Carboxygruppe) (!Die unpolare Alkylgruppe) (!Das Wasserstoffatom am alpha Kohlenstoff) (!Die Peptidgruppe allein)

Was entsteht bei der Reaktion zweier Aminosäuren im vereinfachten Modell? (Ein Dipeptid und Wasser) (!Ein Alkan und Sauerstoff) (!Ein Alkohol und Stickstoff) (!Ein Metall und Wasserstoff)

Welche Bindung verbindet Aminosäurereste in einer Kette? (Die Peptidbindung) (!Die Ionenbindung eines Salzkristalls) (!Die metallische Bindung) (!Die glycosidische Bindung)

Welche Färbung zeigt die Ninhydrin-Reaktion bei vielen α-Aminosäuren? (Eine violette Färbung) (!Eine dauerhaft farblose Lösung) (!Eine schwarze Metallabscheidung) (!Eine grüne Flamme)

Memory

Aminogruppe	basische funktionelle Gruppe
Carboxygruppe	saure funktionelle Gruppe
Zwitterion	inneres Salz
Seitenkette	bestimmt chemische Eigenschaften
Peptidbindung	verbindet Aminosäurereste
Ninhydrin	Nachweis freier Aminogruppen

Drag and Drop

Ordne die richtigen Begriffe zu.	Thema
Aminogruppe	kann ein Proton aufnehmen
Carboxygruppe	kann ein Proton abgeben
Zwitterion	trägt zwei entgegengesetzte Ladungen
Seitenkette	beeinflusst Polarität und Ladung
Peptidbindung	entsteht bei einer Kondensationsreaktion

...

Kreuzworträtsel

Glycin	Welche einfachste Aminosäure besitzt kein chirales Zentrum?
Zwitterion	Wie heißt ein Teilchen mit positiver und negativer Ladung?
Seitenkette	Welcher Molekülteil wird durch den Buchstaben R dargestellt?
Peptidbindung	Welche Bindung verknüpft Aminosäurereste?
Ninhydrin	Welches Reagenz weist viele freie Aminogruppen durch Färbung nach?
Chiralitaet	Wie heißt die Eigenschaft nicht deckungsgleicher Spiegelbilder?

Lückentext

Vervollständige den Text.

Eine α-Aminosäure besitzt eine und eine Carboxygruppe. Die variable Gruppe R heißt . In Glycin besteht dieser Rest aus einem . Aminosäuren können als Säure und Base reagieren und sind daher . In einem Zwitterion liegen gleichzeitig eine positive und eine Ladung vor. Der pH-Wert mit mittlerer Gesamtladung null heißt . Bei der Verknüpfung zweier Aminosäuren entsteht eine . Das Produkt aus zwei Aminosäureresten heißt . Viele Aminosäuren lassen sich mit sichtbar machen. Eine chromatographische Kennzahl ist der .

Offene Aufgaben

Leicht

1. Strukturzeichnung: Zeichne die allgemeine Struktur einer α-Aminosäure und markiere Aminogruppe, Carboxygruppe, α-C-Atom und Seitenkette.
2. Glycin-Modell: Baue aus Knete oder einem Molekülbaukasten ein Modell von Glycin und fotografiere es mit Beschriftung.
3. Medienanalyse: Beschreibe anhand eines Commons-Bildes drei Gemeinsamkeiten und zwei Unterschiede ausgewählter Aminosäuren.
4. Lernkarte: Gestalte eine Lernkarte zu den Begriffen Zwitterion, Ampholyt und isoelektrischer Punkt.

Standard

1. pH-Abhängigkeit: Zeichne die drei Ladungsformen einer einfachen Aminosäure in saurer, mittlerer und basischer Lösung.
2. Seitenketten ordnen: Sortiere acht vorgegebene Aminosäuren nach unpolar, polar, sauer und basisch und begründe Deine Auswahl.
3. Peptidbildung: Stelle die Bildung eines Dipeptids mit Strukturformeln dar und kennzeichne das abgespaltene Wasser.
4. Versuchsplanung: Entwirf unter Einbezug einer schulischen Gefährdungsbeurteilung einen Plan für einen Ninhydrin-Nachweis. Führe ihn nur unter Fachaufsicht durch.

Schwer

1. Titrationskurve: Werte eine Titrationskurve von Glycin aus und ordne den Bereichen die vorherrschenden Teilchenformen zu.
2. Chromatographie-Projekt: Plane eine Trennung eines Aminosäuregemischs und erkläre, welche Faktoren den Retentionsfaktor verändern können.
3. Ernährungsanalyse: Prüfe an zwei Tagesplänen, ob verschiedene Proteinquellen sich sinnvoll ergänzen, und trenne chemische von ernährungsbiologischen Argumenten.
4. Erklärvideo: Produziere ein drei- bis fünfminütiges Video, das vom Aufbau einer Aminosäure bis zur Peptidbindung führt und mindestens eine selbst gezeichnete Reaktionsgleichung enthält.

Lernkontrolle

1. Struktur-Eigenschafts-Beziehung: Erkläre, warum eine Aminosäure mit unpolarer Seitenkette andere Wechselwirkungen zeigt als eine Aminosäure mit geladener Seitenkette.
2. Säure-Base-Transfer: Begründe, wie sich die Wanderungsrichtung einer Aminosäure im elektrischen Feld verändert, wenn der pH-Wert unter oder über ihrem isoelektrischen Punkt liegt.
3. Fehleranalyse Peptidbindung: Eine Zeichnung zeigt eine Bindung zwischen zwei Seitenketten und nennt sie Peptidbindung. Prüfe die Darstellung und korrigiere sie.
4. Chromatographie-Auswertung: Zwei Stoffflecken besitzen unter denselben Bedingungen unterschiedliche Retentionsfaktoren. Entwickle eine chemische Erklärung.
5. Nachweisgrenzen: Beurteile, warum eine positive Ninhydrin-Reaktion nicht beweist, dass ausschließlich eine bestimmte Aminosäure vorhanden ist.
6. Proteinstruktur: Leite aus einer Veränderung von pH-Wert oder Temperatur mögliche Folgen für Ladungen, Wechselwirkungen und Proteinfaltung ab.

Lernnachweis

Für einen Lernnachweis solltest Du zeigen, dass Du:

1. den Grundaufbau einer α-Aminosäure fachsprachlich korrekt darstellst,
2. funktionelle Gruppen und Seitenketten unterscheidest,
3. die Bildung und Ladung eines Zwitterions erklärst,
4. den isoelektrischen Punkt auf neue Beispiele überträgst,
5. eine Peptidbindung in Strukturformeln erkennst und beschreibst,
6. Daten aus Titration oder Chromatographie auswertest,
7. Nachweisreaktionen unter Beachtung von Aussagekraft und Sicherheit beurteilst,
8. chemische Eigenschaften mit der Struktur der Aminosäuren begründest.

Verknüpfte Lernbereiche

Aminosäuren - Chemie Organische Chemie Funktionelle Gruppe Säure-Base-Reaktion Zwitterion Isoelektrischer Punkt Chiralität Peptidbindung Protein Chromatographie