Peptide - Chemie
Peptide - Chemie
Einleitung
Peptide sind Moleküle aus miteinander verbundenen Aminosäuren. Die Verbindung zwischen zwei Aminosäureresten heißt Peptidbindung. Sie ist chemisch eine besondere Amidbindung und entsteht im vereinfachten Reaktionsschema durch eine Kondensationsreaktion unter Abspaltung von Wasser. Peptide bilden die Brücke zwischen kleinen organischen Molekülen und großen Proteinen.
In diesem aiMOOC lernst Du, wie Aminosäuren aufgebaut sind, wie Peptidbindungen entstehen, wie Peptide benannt und geschrieben werden und warum ihre Struktur ihre Eigenschaften bestimmt. Außerdem untersuchst Du Beispiele aus Alltag, Medizin und Biologie.
Lernziele
Nach der Bearbeitung kannst Du die allgemeine Struktur einer α-Aminosäure beschreiben, die Bildung und Spaltung einer Peptidbindung erklären, N-Terminus und C-Terminus unterscheiden, Peptidketten lesen, die Anzahl der Peptidbindungen berechnen und die Biuret-Reaktion als Nachweis für mehrere Peptidbindungen deuten.
Chemische Grundlagen
Aminosäuren als Bausteine
Proteinogene α-Aminosäuren besitzen am zentralen α-Kohlenstoffatom eine Aminogruppe, eine Carboxygruppe, ein Wasserstoffatom und einen variablen Rest R. Dieser Rest bestimmt viele Eigenschaften der jeweiligen Aminosäure, zum Beispiel Ladung, Polarität oder Wasserlöslichkeit.
In wässriger Lösung liegen Aminosäuren häufig als Zwitterion vor. Dabei trägt die Aminogruppe eine positive und die Carboxygruppe eine negative Ladung. Der genaue Protonierungszustand hängt vom pH-Wert ab.
Bildung der Peptidbindung
Bei der formalen Verknüpfung reagiert die Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure. Aus der OH-Gruppe der Carboxygruppe und einem H-Atom der Aminogruppe entsteht Wasser. Zurück bleibt die Gruppe –CO–NH–. Sie wird als Peptidgruppe bezeichnet.
Im lebenden Organismus werden Peptidbindungen nicht einfach durch direktes Zusammengeben freier Aminosäuren gebildet. Bei der Proteinbiosynthese werden aktivierte Aminosäuren am Ribosom in einer energieabhängigen Reaktion verknüpft. Das vereinfachte Kondensationsschema hilft dennoch, Stoffbilanz und Bindungsbildung zu verstehen.
Dipeptid, Tripeptid und Polypeptid
Zwei Aminosäurereste bilden ein Dipeptid, drei ein Tripeptid und vier ein Tetrapeptid. Der Begriff Oligopeptid bezeichnet kurze Ketten, der Begriff Polypeptid längere Ketten. Die Grenze zwischen Peptid und Protein ist nicht einheitlich festgelegt. Bei Proteinen spielen zusätzlich die räumliche Faltung und die biologische Funktion eine zentrale Rolle.
Eine lineare Kette aus Aminosäureresten besitzt
Peptidbindungen. Bei ihrer formalen Bildung werden daher ebenfalls Wassermoleküle abgespalten.
N-Terminus, C-Terminus und Sequenz
Eine lineare Peptidkette besitzt zwei unterschiedliche Enden. Am N-Terminus befindet sich die freie oder protonierte Aminogruppe. Am C-Terminus befindet sich die freie oder deprotonierte Carboxygruppe. Peptidsequenzen werden gewöhnlich vom N-Terminus zum C-Terminus geschrieben.
Beispiel: Gly–Ala–Ser ist nicht dasselbe wie Ser–Ala–Gly. Beide Peptide enthalten dieselben Aminosäurearten, aber in unterschiedlicher Reihenfolge. Die Reihenfolge heißt Aminosäuresequenz oder Primärstruktur.
Benennung kurzer Peptide
Bei der systematischen Kurzbenennung erhalten alle Aminosäurereste außer dem C-terminalen Rest meist die Endung -yl. Aus Glycin, Alanin und Serin in dieser Reihenfolge wird zum Beispiel Glycylalanylserin. Im Unterricht ist die Drei-Buchstaben-Schreibweise Gly–Ala–Ser oft übersichtlicher.
Struktur und Eigenschaften
Mesomerie und eingeschränkte Drehbarkeit
Das freie Elektronenpaar des Stickstoffatoms kann mit der Carbonylgruppe wechselwirken. Dadurch besitzt die C–N-Bindung der Peptidgruppe teilweise Doppelbindungscharakter. Die beteiligten Atome liegen deshalb annähernd in einer Ebene, und die Drehung um diese Bindung ist eingeschränkt.
Diese Starrheit beeinflusst die Faltung längerer Peptidketten. Drehungen sind vor allem an den Bindungen neben dem α-Kohlenstoffatom möglich. So entstehen räumliche Formen wie α-Helix und β-Faltblatt.
Von der Sequenz zur räumlichen Form
Die Primärstruktur ist die Reihenfolge der Aminosäuren. Regelmäßige lokale Faltungen bilden die Sekundärstruktur. Die gesamte räumliche Form einer Kette heißt Tertiärstruktur. Lagern sich mehrere gefaltete Ketten zusammen, spricht man von einer Quartärstruktur.
Wichtige stabilisierende Kräfte sind Wasserstoffbrücken, ionische Wechselwirkungen, hydrophobe Wechselwirkungen, Van-der-Waals-Kräfte und bei Cysteinresten Disulfidbrücken.
Hydrolyse von Peptiden
Bei der Hydrolyse wird eine Peptidbindung unter Aufnahme von Wasser gespalten. Das ist die formale Umkehrung der Kondensation. Die Reaktion kann durch Säuren, Basen oder Proteasen beschleunigt werden. Bei der Verdauung zerlegen Enzyme Nahrungsproteine schrittweise in kleinere Peptide und Aminosäuren.
Peptide in Natur und Alltag
Biologisch aktive Peptide
Peptide können als Hormone, Signalstoffe, Bestandteile von Giften oder Abwehrstoffe wirken. Ihre Wirkung hängt von der genauen Aminosäuresequenz und der räumlichen Form ab.
- Oxytocin: ein Peptidhormon aus neun Aminosäureresten mit einer Disulfidbrücke.
- Insulin: ein Peptidhormon aus zwei Ketten, die durch Disulfidbrücken verbunden sind.
- Glutathion: ein Tripeptid, das an Redoxreaktionen in Zellen beteiligt ist.
- Endorphine: körpereigene Peptide, die an der Verarbeitung von Schmerz und Wohlbefinden beteiligt sind.
Sequenzvielfalt
Schon kurze Peptide können sehr viele verschiedene Sequenzen bilden. Werden an jeder Position 20 Standardaminosäuren zugelassen und dürfen Aminosäuren mehrfach vorkommen, ergeben sich für eine Kettenlänge
mögliche Sequenzen. Für Tripeptide sind das mögliche Reihenfolgen. Dabei werden Unterschiede durch räumliche Isomerie und chemische Modifikationen noch nicht mitgezählt.
Molare Masse eines linearen Peptids
Bei der formalen Bildung einer linearen Kette aus Aminosäuren werden Wassermoleküle entfernt. Daher gilt näherungsweise:
Diese Beziehung kannst Du nutzen, wenn die molaren Massen der beteiligten Aminosäuren gegeben sind.
Schulversuch: Biuret-Reaktion
Mit der Biuret-Reaktion lassen sich Stoffe mit mehreren Peptidbindungen nachweisen. In alkalischer Lösung bilden Kupferionen mit Peptidgruppen einen violetten Komplex. Eine deutliche positive Reaktion wird gewöhnlich bei Stoffen mit mindestens zwei Peptidbindungen beobachtet.
Datei:119. Биуретска реакција.webm
Sicherheit: Der Versuch wird nur nach schulischer Versuchsvorschrift, mit Schutzbrille und unter Aufsicht der Lehrkraft durchgeführt. Kupfersalzhaltige Lösungen werden nicht in den Ausguss gegeben, sondern fachgerecht gesammelt.
Auswertung: Eine violette Färbung zeigt passende Koordination von Kupferionen an Peptidgruppen. Ein Dipeptid besitzt nur eine Peptidbindung und reagiert deshalb meist nicht deutlich positiv. Proteine und längere Peptide liefern in der Regel eine klarere Färbung.
Merksätze
- Peptidbindung: Sie verbindet die Carboxygruppe einer Aminosäure mit der Aminogruppe einer weiteren Aminosäure.
- Kettenrichtung: Peptidsequenzen werden vom N-Terminus zum C-Terminus geschrieben.
- Bindungszahl: Eine lineare Kette mit n Aminosäureresten besitzt n minus 1 Peptidbindungen.
- Struktur: Die Reihenfolge der Aminosäuren beeinflusst die räumliche Form und damit die Funktion.
- Hydrolyse: Wasser wird aufgenommen und eine Peptidbindung gespalten.
- Biuret-Reaktion: Eine violette Färbung weist mehrere Peptidbindungen nach.
Interaktive Aufgaben
Quiz: Teste Dein Wissen
Welche funktionellen Gruppen reagieren bei der formalen Bildung einer Peptidbindung miteinander? (Carboxygruppe und Aminogruppe) (!Hydroxygruppe und Ethergruppe) (!Aldehydgruppe und Ketogruppe) (!Phosphatgruppe und Thiolgruppe)
Welches kleine Molekül wird im vereinfachten Kondensationsschema abgespalten? (Wasser) (!Sauerstoff) (!Ammoniak) (!Kohlenstoffdioxid)
Wie viele Peptidbindungen besitzt ein lineares Tetrapeptid? (Drei) (!Eine) (!Vier) (!Fünf)
An welchem Ende einer Peptidkette liegt die freie Aminogruppe? (Am N-Terminus) (!Am C-Terminus) (!In der Seitenkette jeder Aminosäure) (!Nur in zyklischen Peptiden)
In welcher Richtung werden Peptidsequenzen gewöhnlich geschrieben? (Vom N-Terminus zum C-Terminus) (!Vom C-Terminus zum N-Terminus) (!Vom schwersten zum leichtesten Rest) (!In alphabetischer Reihenfolge)
Warum ist die Drehung um die C-N-Bindung der Peptidgruppe eingeschränkt? (Wegen ihres teilweisen Doppelbindungscharakters) (!Wegen einer Metallbindung) (!Wegen einer Ionenbindung) (!Wegen eines freien Protons)
Was geschieht bei der Hydrolyse einer Peptidbindung? (Wasser wird aufgenommen und die Bindung gespalten) (!Wasser wird abgespalten und die Bindung gebildet) (!Stickstoff wird vollständig entfernt) (!Das Peptid wird ohne Reaktion verdampft)
Welche Farbe zeigt eine positive Biuret-Reaktion typischerweise? (Violett) (!Gelb) (!Farblos) (!Schwarz)
Welche Aussage zu Gly-Ala-Ser und Ser-Ala-Gly ist richtig? (Es sind verschiedene Peptidsequenzen) (!Es ist immer dasselbe Molekül) (!Beide besitzen keinen N-Terminus) (!Beide sind einzelne Aminosäuren)
Welche Strukturebene beschreibt die Reihenfolge der Aminosäuren? (Primärstruktur) (!Sekundärstruktur) (!Tertiärstruktur) (!Quartärstruktur)
Memory
| Aminogruppe | stickstoffhaltige funktionelle Gruppe |
| Carboxygruppe | saure funktionelle Gruppe |
| Peptidbindung | Verknüpfung zwischen Aminosäureresten |
| N-Terminus | Anfang einer Peptidsequenz |
| C-Terminus | Ende einer Peptidsequenz |
| Kondensation | Reaktion unter Wasserabspaltung |
| Hydrolyse | Spaltung unter Wasseraufnahme |
| Biuret-Reaktion | Nachweis mehrerer Peptidbindungen |
Drag and Drop
| Ordne die richtigen Begriffe zu. | Thema |
|---|---|
| Dipeptid | zwei Aminosäurereste |
| Tripeptid | drei Aminosäurereste |
| Tetrapeptid | vier Aminosäurereste |
| Oligopeptid | kurze Peptidkette |
| Polypeptid | längere Peptidkette |
Kreuzworträtsel
| Aminogruppe | Welche stickstoffhaltige Gruppe reagiert bei der Peptidbildung? |
| Carboxygruppe | Welche saure Gruppe liefert den Carbonylteil der Peptidbindung? |
| Dipeptid | Wie heißt ein Molekül aus zwei Aminosäureresten? |
| Hydrolyse | Wie heißt die Spaltung einer Bindung durch Wasseraufnahme? |
| Mesomerie | Welches Konzept erklärt den teilweisen Doppelbindungscharakter? |
| Biuret | Wie heißt der Farbnachweis für mehrere Peptidbindungen? |
LearningApps
Lückentext
Offene Aufgaben
Leicht
- Strukturmodell: Baue aus Papier oder Knete zwei unterschiedliche Aminosäuren und zeige, welche Gruppen bei der Peptidbildung reagieren.
- Begriffskarte: Gestalte eine Lernkarte zu N-Terminus, C-Terminus, Peptidbindung und Hydrolyse.
- Sequenzpuzzle: Erfinde vier Tripeptidsequenzen aus Gly, Ala und Ser und markiere Anfang und Ende.
- Medienanalyse: Wähle eine Abbildung dieses aiMOOCs und erkläre in fünf Sätzen, welche chemische Aussage sie zeigt.
Standard
- Reaktionsschema: Zeichne die Bildung eines Dipeptids aus Glycin und Alanin mit allen funktionellen Gruppen und dem abgespaltenen Wasser.
- Biuret-Versuch: Plane mit Deiner Lehrkraft einen Vergleich von Wasser, einer Aminosäurelösung und einer Proteinlösung und formuliere erwartete Beobachtungen.
- Peptidporträt: Recherchiere ein natürliches Peptid und stelle Sequenzlänge, Funktion und Besonderheiten in einem Poster dar.
- Erklärvideo: Produziere ein zweiminütiges Lernvideo zur Frage, warum ein Tetrapeptid drei Peptidbindungen besitzt.
Schwer
- Massenberechnung: Berechne aus vorgegebenen molaren Massen die molare Masse eines Tripeptids und begründe den Abzug von zwei Wassermolekülen.
- Struktur-Funktions-Beziehung: Vergleiche zwei Peptide mit gleicher Zusammensetzung, aber unterschiedlicher Sequenz, und entwickle eine begründete Hypothese zu möglichen Eigenschaftsunterschieden.
- Modellkritik: Erkläre, welche Aspekte das einfache Kondensationsschema gut darstellt und welche Vorgänge der ribosomalen Peptidbildung es auslässt.
- Forschungsprojekt: Entwirf eine schulgeeignete Untersuchung zur Abhängigkeit der Proteinstruktur von Temperatur oder pH-Wert und berücksichtige Kontrolle, Sicherheit und Auswertung.
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Lernkontrolle
- Transfer Peptidbindung: Ein unbekanntes lineares Molekül enthält sieben Aminosäurereste. Bestimme die Zahl der Peptidbindungen und erkläre Deinen Rechenweg.
- Sequenz und Funktion: Begründe, warum zwei Peptide mit denselben Aminosäuren, aber unterschiedlicher Reihenfolge verschiedene Eigenschaften besitzen können.
- Versuchsauswertung: Eine Aminosäurelösung bleibt bei der Biuret-Reaktion blau, eine Proteinlösung wird violett. Deute beide Beobachtungen auf Teilchenebene.
- Reaktionsvergleich: Stelle Kondensation und Hydrolyse als Gegenreaktionen gegenüber und beschreibe die Rolle des Wassers.
- Modellbewertung: Bewerte die Aussage „Ein Protein ist nur eine sehr lange, gerade Peptidkette“ mithilfe der Strukturebenen.
- Fehleranalyse: Eine Schülerin schreibt die Sequenz eines Peptids einmal vom N- zum C-Terminus und einmal umgekehrt und hält beide Schreibweisen für identisch. Erkläre den Fehler.
Lernnachweis
Für einen Lernnachweis sind besonders wichtig:
- Fachbegriffe: sichere Verwendung von Aminosäure, Peptidbindung, Peptidgruppe, N-Terminus, C-Terminus, Kondensation und Hydrolyse.
- Strukturformeln: Erkennen und Markieren der reagierenden funktionellen Gruppen.
- Reaktionsverständnis: nachvollziehbare Erklärung von Bindungsbildung und Bindungsspaltung.
- Berechnungen: Bestimmung der Zahl der Peptidbindungen und der abgespaltenen Wassermoleküle.
- Struktur und Funktion: Begründung, warum Sequenz und Faltung die Eigenschaften eines Peptids beeinflussen.
- Experimentelle Deutung: fachgerechte Auswertung der Biuret-Reaktion.
- Darstellung: klare Skizzen, korrekte Kettenrichtung und verständliche Fachsprache.
OERs zum Thema
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