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2026-07-27T14:08:27Z

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{{T}}

{{BR}}
= Einleitung =

[[Aminosäuren]] sind organische Verbindungen mit mindestens einer [[Aminogruppe]] und einer [[Carboxygruppe]]. Für den Aufbau von [[Protein|Proteinen]] sind vor allem '''α-Aminosäuren''' wichtig. Bei ihnen sitzen Aminogruppe, Carboxygruppe, ein Wasserstoffatom und eine variable Seitenkette am selben Kohlenstoffatom. Die Seitenkette wird mit '''R''' bezeichnet.

Aminosäuren verbinden [[Organische Chemie]], [[Säure-Base-Reaktion|Säure-Base-Chemie]] und [[Biochemie]]. In diesem aiMOOC lernst Du ihren Aufbau, ihr Verhalten bei verschiedenen pH-Werten, die Bildung von Peptidbindungen sowie einfache Nachweis- und Trennverfahren kennen.

[[Datei:Overview proteinogenic amino acids-DE.svg|500px|rahmenlos|center]]

'''Lernziele:''' Du kannst den Grundaufbau einer α-Aminosäure erklären, Zwitterionen deuten, Aminosäuren nach Seitenketten ordnen, die Peptidbindung beschreiben und geeignete Nachweisverfahren begründen.

{{BR}}
= Chemischer Aufbau =

{{BR}}
== Allgemeine Struktur ==

Die vereinfachte Strukturformel einer α-Aminosäure lautet:

:<math>\mathrm{H_2N-CH(R)-COOH}</math>

Am zentralen '''α-C-Atom''' befinden sich vier Gruppen:

# [[Aminogruppe]]: <math>\mathrm{-NH_2}</math>
# [[Carboxygruppe]]: <math>\mathrm{-COOH}</math>
# Wasserstoffatom: <math>\mathrm{-H}</math>
# Seitenkette: <math>\mathrm{-R}</math>

[[Datei:Amino acid general structure.png|500px|rahmenlos|center]]

Die Aminogruppe kann ein Proton aufnehmen und wirkt daher basisch. Die Carboxygruppe kann ein Proton abgeben und wirkt sauer. Aminosäuren sind deshalb [[Ampholyt|Ampholyte]]: Sie können als Säure und als Base reagieren.

{{#ev:youtube| https://www.youtube.com/watch?v=A2Y7zhc7KyE |500|center}}

{{BR}}
== Glycin als einfachstes Beispiel ==

Bei [[Glycin]] ist die Seitenkette nur ein weiteres Wasserstoffatom. Seine Formel lautet <math>\mathrm{H_2N-CH_2-COOH}</math>. Weil am α-C-Atom zwei gleiche Wasserstoffatome sitzen, ist Glycin nicht chiral.

[[Datei:Glycine-2D-skeletal.svg|500px|rahmenlos|center]]

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== Seitenketten bestimmen die Eigenschaften ==

Die Seitenkette beeinflusst Größe, Polarität, Ladung und Reaktionsfähigkeit einer Aminosäure. Eine schulische Einteilung ist:

{| class="wikitable"
! Eigenschaft der Seitenkette
! Beispiele
! Typische Wirkung
|-
| unpolar
| Glycin, Alanin, Valin, Leucin
| eher wassermeidend
|-
| polar, ungeladen
| Serin, Threonin, Asparagin
| kann mit Wasser wechselwirken
|-
| sauer
| Asparaginsäure, Glutaminsäure
| bei geeigneten pH-Werten negativ geladen
|-
| basisch
| Lysin, Arginin, Histidin
| bei geeigneten pH-Werten positiv geladen
|}

Diese Einteilung erklärt, warum sich Aminosäuren in Wasser unterschiedlich lösen und warum Proteine bestimmte räumliche Strukturen bilden.

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== Chiralität ==

Bei fast allen proteinogenen α-Aminosäuren trägt das α-C-Atom vier verschiedene Gruppen. Es ist dann ein [[Chiralität|chirales Zentrum]]. Bild und Spiegelbild sind nicht deckungsgleich und heißen [[Enantiomer|Enantiomere]]. In Proteinen kommen fast ausschließlich L-Aminosäuren vor. Glycin bildet die Ausnahme, weil es nicht chiral ist.

[[Datei:Op isomer.svg|500px|rahmenlos|center]]

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= Säure-Base-Verhalten =

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== Das Zwitterion ==

In Feststoffen und in einem großen pH-Bereich wässriger Lösungen liegen α-Aminosäuren überwiegend als [[Zwitterion]] vor. Dabei wird ein Proton von der Carboxygruppe auf die Aminogruppe übertragen:

:<math>\mathrm{H_2N-CH(R)-COOH \rightleftharpoons {}^{+}H_3N-CH(R)-COO^{-}}</math>

Das Molekül trägt gleichzeitig eine positive und eine negative Ladung. Seine Gesamtladung kann trotzdem null sein. Die geladenen Gruppen erklären die häufig hohen Schmelz- oder Zersetzungstemperaturen und die gute Wasserlöslichkeit vieler kleiner Aminosäuren.

[[Datei:Amino Acid Zwitterion Structural Formulae V.1.svg|500px|rahmenlos|center]]

{{BR}}
== Einfluss des pH-Werts ==

Der Protonierungszustand verändert sich mit dem pH-Wert:

{| class="wikitable"
! Umgebung
! vorherrschende Form
! Gesamtladung
|-
| sauer
| <math>\mathrm{{}^{+}H_3N-CH(R)-COOH}</math>
| positiv
|-
| mittlerer pH-Bereich
| <math>\mathrm{{}^{+}H_3N-CH(R)-COO^{-}}</math>
| im Mittel null
|-
| basisch
| <math>\mathrm{H_2N-CH(R)-COO^{-}}</math>
| negativ
|}

[[Datei:Glycine-protonation-states-2D-skeletal.png|500px|rahmenlos|center]]

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== Isoelektrischer Punkt ==

Der [[Isoelektrischer Punkt|isoelektrische Punkt]] <math>pI</math> ist der pH-Wert, bei dem die mittlere Gesamtladung einer Aminosäure null ist. Aminosäuren ohne zusätzlich ionisierbare Seitenkette lassen sich im vereinfachten Schulmodell berechnen mit:

:<math>pI \approx \frac{pK_{S,1}+pK_{S,2}}{2}</math>

Am isoelektrischen Punkt wandert die Aminosäure in einem elektrischen Feld im Mittel nicht. Diese Eigenschaft wird bei Trennverfahren genutzt.

{{#ev:youtube| https://www.youtube.com/watch?v=Bcxf3Pl4xT0 |500|center}}

{{BR}}
= Proteinogene und essentielle Aminosäuren =

'''Proteinogen''' bedeutet, dass eine Aminosäure beim Aufbau von Proteinen verwendet wird. Im Schulunterricht betrachtet man meist die 20 Standardaminosäuren. Die genetisch codierten Sonderfälle [[Selenocystein]] und [[Pyrrolysin]] erweitern diese Gruppe unter besonderen Bedingungen.

[[Datei:Molecular structures of the 21 proteinogenic amino acids.svg|500px|rahmenlos|center]]

'''Essentiell''' bedeutet, dass der menschliche Körper eine Aminosäure nicht in ausreichender Menge selbst herstellen kann. Erwachsene Menschen müssen neun essentielle Aminosäuren über die Nahrung aufnehmen: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Diese biologische Einteilung ist von der chemischen Einteilung nach Seitenketten zu unterscheiden.

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= Peptidbindung und Proteine =

{{BR}}
== Bildung einer Peptidbindung ==

Die Carboxygruppe einer Aminosäure kann mit der Aminogruppe einer zweiten Aminosäure reagieren. In der vereinfachten Gesamtgleichung wird Wasser abgespalten. Es entsteht eine [[Peptidbindung]], also eine Amidbindung:

:<math>\mathrm{AS_1+AS_2 \longrightarrow Dipeptid+H_2O}</math>

Die neu gebildete Gruppe lautet <math>\mathrm{-CO-NH-}</math>. Viele verknüpfte Aminosäurereste bilden ein [[Polypeptid]]. Die Reihenfolge der Aminosäurereste ist die [[Primärstruktur]] eines Proteins.

[[Datei:Peptidformationball.svg|500px|rahmenlos|center]]

{{#ev:youtube| https://www.youtube.com/watch?v=ZQSszb2y9xw |500|center}}

{{BR}}
== Von der Kette zum Protein ==

Eine Polypeptidkette faltet sich aufgrund von Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten. Dazu gehören [[Wasserstoffbrückenbindung|Wasserstoffbrücken]], Ionenwechselwirkungen, hydrophobe Wechselwirkungen und bei Cystein [[Disulfidbrücke|Disulfidbrücken]]. Die Faltung bestimmt wesentlich die Funktion eines Proteins.

[[Datei:Protein structure overview png.png|500px|rahmenlos|center]]

{{#ev:youtube| https://www.youtube.com/watch?v=qqRJjxPIX0c |500|center}}

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= Nachweis und Trennung =

{{BR}}
== Ninhydrin-Reaktion ==

Mit [[Ninhydrin]] lassen sich freie Aminogruppen nachweisen. Viele α-Aminosäuren ergeben nach dem Erwärmen eine violette Färbung, das sogenannte Ruhemann-Purpur. Prolin reagiert wegen seiner besonderen Aminogruppe anders und liefert meist eine gelbliche Färbung.

[[Datei:Ninhydrin Reaction Mechanism.svg|500px|rahmenlos|center]]

'''Sicherheit:''' Ninhydrin und verwendete Lösungsmittel dürfen im Schulversuch nur nach Gefährdungsbeurteilung, mit Schutzbrille und unter Anleitung einer Fachkraft eingesetzt werden. Reste gehören in den vorgesehenen Chemikalienabfall.

{{BR}}
== Chromatographie ==

Bei der [[Papierchromatographie]] oder [[Dünnschichtchromatographie]] werden Stoffgemische getrennt. Aminosäuren verteilen sich unterschiedlich zwischen stationärer und mobiler Phase. Nach der Trennung können farblose Flecken mit Ninhydrin sichtbar gemacht werden.

Der Retentionsfaktor wird vereinfacht berechnet:

:<math>R_f=\frac{\text{Strecke des Stoffflecks}}{\text{Strecke der Laufmittelfront}}</math>

Ein <math>R_f</math>-Wert ist nur unter denselben Versuchsbedingungen sinnvoll vergleichbar.

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= Merksätze =

# [[Grundstruktur der Aminosäuren]]: α-Aminosäuren besitzen Aminogruppe, Carboxygruppe, Wasserstoff und Seitenkette am α-C-Atom.
# [[Zwitterion]]: Aminosäuren können gleichzeitig positive und negative Ladungen tragen.
# [[Seitenkette]]: Der Rest R bestimmt viele chemische Eigenschaften.
# [[Peptidbindung]]: Sie verbindet Aminosäurereste unter formaler Wasserabspaltung.
# [[Nachweisreaktion]]: Ninhydrin macht viele Aminosäuren durch eine Farbreaktion sichtbar.

{{BR}}
= Interaktive Aufgaben =

{{BR}}
== Quiz: Teste Dein Wissen ==

{{MC}}

'''Welche funktionellen Gruppen besitzt jede einfache α-Aminosäure?'''
(Amino- und Carboxygruppe)
(!Hydroxy- und Aldehydgruppe)
(!Ester- und Ethergruppe)
(!Keto- und Nitrogruppe)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Wofür steht der Buchstabe R in der allgemeinen Aminosäureformel?'''
(Für die variable Seitenkette)
(!Für ein festes Wasserstoffatom)
(!Für die Carboxygruppe)
(!Für die Aminogruppe)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Warum ist Glycin nicht chiral?'''
(Am zentralen Kohlenstoff sitzen zwei Wasserstoffatome)
(!Es besitzt keine Carboxygruppe)
(!Es besitzt zwei Aminogruppen)
(!Es enthält kein Kohlenstoffatom)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Was kennzeichnet ein Zwitterion?'''
(Es trägt gleichzeitig positive und negative Ladungen)
(!Es besitzt ausschließlich eine positive Ladung)
(!Es besitzt ausschließlich eine negative Ladung)
(!Es enthält keine geladenen Gruppen)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Welche Form überwiegt bei einer einfachen Aminosäure in stark saurer Lösung?'''
(Die positiv geladene Form)
(!Die negativ geladene Form)
(!Die vollständig ungeladene Molekülform)
(!Ein Kohlenwasserstoff)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Was beschreibt der isoelektrische Punkt?'''
(Den pH-Wert mit mittlerer Gesamtladung null)
(!Den Schmelzpunkt einer Aminosäure)
(!Die Anzahl der Kohlenstoffatome)
(!Die Temperatur der Peptidbildung)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Welche Gruppe kann ein Proton abgeben?'''
(Die Carboxygruppe)
(!Die unpolare Alkylgruppe)
(!Das Wasserstoffatom am alpha Kohlenstoff)
(!Die Peptidgruppe allein)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Was entsteht bei der Reaktion zweier Aminosäuren im vereinfachten Modell?'''
(Ein Dipeptid und Wasser)
(!Ein Alkan und Sauerstoff)
(!Ein Alkohol und Stickstoff)
(!Ein Metall und Wasserstoff)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Welche Bindung verbindet Aminosäurereste in einer Kette?'''
(Die Peptidbindung)
(!Die Ionenbindung eines Salzkristalls)
(!Die metallische Bindung)
(!Die glycosidische Bindung)

{{E}}
<br>

{{MC}}

'''Welche Färbung zeigt die Ninhydrin-Reaktion bei vielen α-Aminosäuren?'''
(Eine violette Färbung)
(!Eine dauerhaft farblose Lösung)
(!Eine schwarze Metallabscheidung)
(!Eine grüne Flamme)

{{E}}
<br>

{{BR}}
== Memory ==

<div class="memo-quiz">
{|
|-
| Aminogruppe || basische funktionelle Gruppe
|-
| Carboxygruppe || saure funktionelle Gruppe
|-
| Zwitterion || inneres Salz
|-
| Seitenkette || bestimmt chemische Eigenschaften
|-
| Peptidbindung || verbindet Aminosäurereste
|-
| Ninhydrin || Nachweis freier Aminogruppen
|}
{{E}}
<br>

{{BR}}
== Drag and Drop ==

<div class="lueckentext-quiz">

{| class="wikitable"
! Ordne die richtigen Begriffe zu.
! Thema
|-
| '''Aminogruppe'''
| kann ein Proton aufnehmen
|-
| '''Carboxygruppe'''
| kann ein Proton abgeben
|-
| '''Zwitterion'''
| trägt zwei entgegengesetzte Ladungen
|-
| '''Seitenkette'''
| beeinflusst Polarität und Ladung
|-
| '''Peptidbindung'''
| entsteht bei einer Kondensationsreaktion

|}
{{E}}

<br>
...
<br />

{{BR}}
== Kreuzworträtsel ==

<div class="kreuzwort-quiz">
{|
|-
| Glycin || Welche einfachste Aminosäure besitzt kein chirales Zentrum?
|-
| Zwitterion || Wie heißt ein Teilchen mit positiver und negativer Ladung?
|-
| Seitenkette || Welcher Molekülteil wird durch den Buchstaben R dargestellt?
|-
| Peptidbindung || Welche Bindung verknüpft Aminosäurereste?
|-
| Ninhydrin || Welches Reagenz weist viele freie Aminogruppen durch Färbung nach?
|-
| Chiralitaet || Wie heißt die Eigenschaft nicht deckungsgleicher Spiegelbilder?
|}
{{E}}
<br>

{{BR}}
== LearningApps ==

<iframe> https://learningapps.org/index.php?s=Aminos%C3%A4uren+Chemie </iframe>

{{BR}}
== Lückentext ==

<quiz display=simple>
{'''Vervollständige den Text.'''<br>
|type="{}"}
Eine α-Aminosäure besitzt eine { Aminogruppe } und eine Carboxygruppe. Die variable Gruppe R heißt { Seitenkette }. In Glycin besteht dieser Rest aus einem { Wasserstoffatom }. Aminosäuren können als Säure und Base reagieren und sind daher { Ampholyte }. In einem Zwitterion liegen gleichzeitig eine positive und eine { negative } Ladung vor. Der pH-Wert mit mittlerer Gesamtladung null heißt { isoelektrischer Punkt }. Bei der Verknüpfung zweier Aminosäuren entsteht eine { Peptidbindung }. Das Produkt aus zwei Aminosäureresten heißt { Dipeptid }. Viele Aminosäuren lassen sich mit { Ninhydrin } sichtbar machen. Eine chromatographische Kennzahl ist der { Retentionsfaktor }.
</quiz>

<br>

{{BR}}
= Offene Aufgaben =

{{BR}}
=== Leicht ===
# [[Strukturzeichnung]]: Zeichne die allgemeine Struktur einer α-Aminosäure und markiere Aminogruppe, Carboxygruppe, α-C-Atom und Seitenkette.
# [[Glycin-Modell]]: Baue aus Knete oder einem Molekülbaukasten ein Modell von Glycin und fotografiere es mit Beschriftung.
# [[Medienanalyse]]: Beschreibe anhand eines Commons-Bildes drei Gemeinsamkeiten und zwei Unterschiede ausgewählter Aminosäuren.
# [[Lernkarte]]: Gestalte eine Lernkarte zu den Begriffen Zwitterion, Ampholyt und isoelektrischer Punkt.

{{BR}}
=== Standard ===
# [[pH-Abhängigkeit]]: Zeichne die drei Ladungsformen einer einfachen Aminosäure in saurer, mittlerer und basischer Lösung.
# [[Seitenketten ordnen]]: Sortiere acht vorgegebene Aminosäuren nach unpolar, polar, sauer und basisch und begründe Deine Auswahl.
# [[Peptidbildung]]: Stelle die Bildung eines Dipeptids mit Strukturformeln dar und kennzeichne das abgespaltene Wasser.
# [[Versuchsplanung]]: Entwirf unter Einbezug einer schulischen Gefährdungsbeurteilung einen Plan für einen Ninhydrin-Nachweis. Führe ihn nur unter Fachaufsicht durch.

{{BR}}
=== Schwer ===
# [[Titrationskurve]]: Werte eine Titrationskurve von Glycin aus und ordne den Bereichen die vorherrschenden Teilchenformen zu.
# [[Chromatographie-Projekt]]: Plane eine Trennung eines Aminosäuregemischs und erkläre, welche Faktoren den Retentionsfaktor verändern können.
# [[Ernährungsanalyse]]: Prüfe an zwei Tagesplänen, ob verschiedene Proteinquellen sich sinnvoll ergänzen, und trenne chemische von ernährungsbiologischen Argumenten.
# [[Erklärvideo]]: Produziere ein drei- bis fünfminütiges Video, das vom Aufbau einer Aminosäure bis zur Peptidbindung führt und mindestens eine selbst gezeichnete Reaktionsgleichung enthält.

{{:Offene Aufgabe - MOOC erstellen}}

{{BR}}
= Lernkontrolle =

# [[Struktur-Eigenschafts-Beziehung]]: Erkläre, warum eine Aminosäure mit unpolarer Seitenkette andere Wechselwirkungen zeigt als eine Aminosäure mit geladener Seitenkette.
# [[Säure-Base-Transfer]]: Begründe, wie sich die Wanderungsrichtung einer Aminosäure im elektrischen Feld verändert, wenn der pH-Wert unter oder über ihrem isoelektrischen Punkt liegt.
# [[Fehleranalyse Peptidbindung]]: Eine Zeichnung zeigt eine Bindung zwischen zwei Seitenketten und nennt sie Peptidbindung. Prüfe die Darstellung und korrigiere sie.
# [[Chromatographie-Auswertung]]: Zwei Stoffflecken besitzen unter denselben Bedingungen unterschiedliche Retentionsfaktoren. Entwickle eine chemische Erklärung.
# [[Nachweisgrenzen]]: Beurteile, warum eine positive Ninhydrin-Reaktion nicht beweist, dass ausschließlich eine bestimmte Aminosäure vorhanden ist.
# [[Proteinstruktur]]: Leite aus einer Veränderung von pH-Wert oder Temperatur mögliche Folgen für Ladungen, Wechselwirkungen und Proteinfaltung ab.

<br>
<br>

{{BR}}
= Lernnachweis =

Für einen Lernnachweis solltest Du zeigen, dass Du:

# den Grundaufbau einer α-Aminosäure fachsprachlich korrekt darstellst,
# funktionelle Gruppen und Seitenketten unterscheidest,
# die Bildung und Ladung eines Zwitterions erklärst,
# den isoelektrischen Punkt auf neue Beispiele überträgst,
# eine Peptidbindung in Strukturformeln erkennst und beschreibst,
# Daten aus Titration oder Chromatographie auswertest,
# Nachweisreaktionen unter Beachtung von Aussagekraft und Sicherheit beurteilst,
# chemische Eigenschaften mit der Struktur der Aminosäuren begründest.

<br>
<br>

{{BR}}
= OERs zum Thema =

<iframe> https://de.m.wikipedia.org/wiki/Aminos%C3%A4uren </iframe>

<br>

{{BR}}
= Verknüpfte Lernbereiche =

{| align=center
{{:D-Tab}}
'''[[Aminosäuren - Chemie]]'''
# [[Organische Chemie]]
# [[Funktionelle Gruppe]]
# [[Säure-Base-Reaktion]]
# [[Zwitterion]]
# [[Isoelektrischer Punkt]]
# [[Chiralität]]
# [[Peptidbindung]]
# [[Protein]]
# [[Chromatographie]]
|}

[[Kategorie:Chemie]]
[[Kategorie:Organische Chemie]]
[[Kategorie:Biochemie]]
[[Kategorie:Aminosäure]]
[[Kategorie:Proteine]]
[[Kategorie:Klasse 9-10]]
[[Kategorie:Oberstufe]]

{{BR}}
= aiMOOC-Projekte =
[[Kategorie:AI_MOOC]] [[Kategorie:GPT aiMOOC]]
{{MT}}

Aminosäuren - Chemie - Versionsgeschichte

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